| dc.rights.license | CC0 | en_US |
| dc.contributor.author | Sauvage, Eric | |
| dc.contributor.author | Fonzé, Evelyne | |
| dc.contributor.author | QUINTING, Birgit | |
| dc.contributor.author | Galleni, Moreno | |
| dc.contributor.author | Frère, Jean-Marie | |
| dc.contributor.author | Charlier, Paulette | |
| dc.date.accessioned | 2021-08-17T12:41:52Z | |
| dc.date.available | 2021-08-17T12:41:52Z | |
| dc.date.issued | 2006-07 | |
| dc.identifier.issn | 0066-4804 | en_US |
| dc.identifier.uri | https://luck.synhera.be/handle/123456789/1125 | |
| dc.identifier.doi | 10.1128/AAC.01226-05 | en_US |
| dc.description.abstract | July 2006, p. 2516-2521 | en_US |
| dc.description.abstractfr | Les β-lactamases sont la principale cause de résistance bactérienne aux pénicillines et aux céphalosporines. Les -lactamases de classe A, le plus grand groupe de -lactamases, ont été trouvées dans de nombreuses souches bactériennes, y compris les mycobactéries, pour lesquelles aucune structure de -lactamase n'a été signalée auparavant. La structure cristalline de la β-lactamase de classe A de Mycobacterium fortuitum (MFO) a été résolue à une résolution de 2,13-Å. L'enzyme est une -lactamase à large spectre codée dans les chromosomes avec une faible activité spécifique sur le céfotaxime. Les caractéristiques spécifiques du site actif de la β-lactamase de classe A de M. fortuitum sont cohérentes avec son profil de spécificité. Arg278 et Ser237 favorisent l'activité céphalosporinase et pourraient expliquer sa large activité de substrat. Le site actif MFO présente des similitudes avec les β-lactamases à spectre étendu de type CTX-M mais manque d'une particularité de ces enzymes, le motif VNYN (résidus 103 à 106), qui confère aux - à spectre étendu de type CTX-M lactamases une activité céfotaximase plus efficace. | en_US |
| dc.description.abstracten | β-Lactamases are the main cause of bacterial resistance to penicillins and cephalosporins. Class A β-lactamases, the largest group of β-lactamases, have been found in many bacterial strains, including mycobacteria, for which no β-lactamase structure has been previously reported. The crystal structure of the class A β-lactamase from Mycobacterium fortuitum (MFO) has been solved at 2.13-Å resolution. The enzyme is a chromosomally encoded broad-spectrum β-lactamase with low specific activity on cefotaxime. Specific features of the active site of the class A β-lactamase from M. fortuitum are consistent with its specificity profile. Arg278 and Ser237 favor cephalosporinase activity and could explain its broad substrate activity. The MFO active site presents similarities with the CTX-M type extended-spectrum β-lactamases but lacks a specific feature of these enzymes, the VNYN motif (residues 103 to 106), which confers on CTX-M-type extended-spectrum β-lactamases a more efficient cefotaximase activity. | en_US |
| dc.language.iso | EN | en_US |
| dc.publisher | American Society for Microbiology | en_US |
| dc.relation.ispartof | Antomicrobial Agents and Chemotherapy | en_US |
| dc.rights.uri | ? | en_US |
| dc.subject | Mycobacterium fortuitum | en_US |
| dc.subject | β-lactamase | en_US |
| dc.title | Crystal Structure of the Mycobacterium fortuitum Class A β-Lactamase: Structural Basis for Broad Substrate Specificity | en_US |
| dc.title.fr | Structure cristalline de la β-lactamase de classe A de Mycobacterium fortuitum : base structurelle pour une large spécificité de substrat | en_US |
| dc.type | Article scientifique | en_US |
| synhera.classification | Sciences du vivant | en_US |
| synhera.institution | Autre | en_US |
| synhera.otherinstitution | Université de Liège, Centre d'Ingénierie des Protéines, Institut de Physique et Institut de Chimie | en_US |
| synhera.stakeholders.fund | ? | en_US |
| synhera.cost.total | ? | en_US |
| synhera.cost.apc | ? | en_US |
| synhera.cost.comp | ? | en_US |
| synhera.cost.acccomp | ? | en_US |
| dc.description.version | Oui | en_US |
| dc.rights.holder | ULiège | en_US |
